Laminin

Glykoprotein der extrazellulären Matrix. Laminine kommen in allen Basallaminae vor, und weisen Bindungsstellen für Zelloberflächenrezeptoren auf.

Zusammen mit Kollagen Typ IV und Proteoglykanen bilden Laminine die Basalmembranen.Weitere wichtige Komponenten der Basallamina sind Fibronektine, Integrine. Laminine verbinden in einem Proteinkomplex Integrine mit der Basallamina. Fibronektin verbindet aber Integrine mit Kollagenfasern versch. Typen.

15 Isoformen des  Lamininis sind bislang bekannt. Diese sind gewebespezifisch im tierischen Organismus verteilt. Das Lamininmolekül besteht aus einer alpha-, einer beta- und einer γ-Proteinkette, die sich in heterotrimerer Form zum jeweiligen Lamininmolekül zusammensetzen. Bisher wurden folgende Kombinationen der Proteinketten in den verschiedenne Isoformen des Lamininis nachgewiesen:

• Laminin-1: α1β1γ1 (Laminin-111)
• Laminin-2: α2β1γ1 (Laminin-211)
• Laminin-3: α1β2γ1 (Laminin-121)
• Laminin-4: α2β2γ1 (Laminin-221)
• Laminin-5: α3β3γ2 (Laminin-332)
• Laminin-6: α3β1γ1 (Laminin-311)
• Laminin-7: α3β2γ1 (Laminin-321)
• Laminin-8: α4β1γ1 (Laminin-411)
• Laminin-9: α4β2γ1 (Laminin-421)
• Laminin-10: α5β1γ1 (Laminin-511)
• Laminin-11: α5β2γ1 (Laminin-521)
• Laminin-12: α2β1γ3 (Laminin-231)
• Laminin-13: α3β2γ3 (Laminin-323)
• Laminin-14: α4β2γ3 (Laminin-423)
• Laminin-15: α5β2γ3 (Laminin-523

Das Lamininmolekül besteht aus einer alpha-, einer beta- und einer gamma-Proteinkette, die sich in einer besonderen Struktur zum Lamininmolekül zusammensetzen. Das Molekül weist 4 Arme auf, von denen 3 mit anderen Laminin-Molekülen Bindungen eingehen können. Der restliche, längere Arm bindet an Zelloberflächen. Laminin ist für die Zelladhäsion, von großer Bedeutung. Darüber hinaus regt Laminin in Zellkulturen das Wachstum von Neuriten an, hat eine chemotaktische Wirkung und kann die Zelldifferenzierung triggern.

Bei einer Untergruppe des vernarbenden Pemphigoids werden Antikörper gegen Laminin 5 gefunden.

Mutation in den Genen für Laminin-5 (LAMA3, LAMB3, LAMC2), die auf den Chromosomen 1q25/1q31 kartiert werden, führen zu dem Krankheitsbild der Epidermolysis bullosa junctionalis, generalisiert schwer und intermediär (hsitorisch: Herzlitz und non-Herlitz). Das Fehlen des Proteins in der Haut führt zu einer extremen Hautfragilität.

1. Kon A et al. (1998) Laminin 5 genes and Herlitz junctional epidermolysis bullosa: novel mutations and polymorphisms in the LAMB3 and LAMC2 genes. Mutations in brief no. 190. Online. Hum Mutat 12: 288.
2. Laimer M et al. (2010) Herlitz junctional epidermolysis bullosa. Dermatol Clin 28 :55-60.