Glykoproteine

In der Natur weit verbreitete, funktionell bedeutsame, kovalente Komplexe aus Polypeptid- und  Heterosaccharidketten. Bei den menschlichen Glykoproteinen spielen ausschließlich 8 Zucker eine bedeutende Rolle in der Zusammensetzung der Moleküle: Fucose (Fuc), Glucose (Glc), Galactose,(Gal), Xylose (Xyl), Mannose (Man), N-Acetylgalactosamin (GalNAc), N-Acetylglucosamin (GlcNAc) und N-Acetylneuraminsäure (Neu5Ac). 

Zu den Glykoproteinen  zählen zahlreiche Enzyme, die meisten Proteohormone, Plasmaproteine,  Antikörper (z.B. Antikörper und die Proteine des MHC-Systems , die mit T-Zellen bzw. T-Zell-Rezeptoren reagieren),  Komplementfaktoren, Membranproteine, Lektine, Blutgruppen- und Schleimsubstanzen.

Bei den N-glykosidisch gebunden Glykoproteinen (sie stellen anteilsmäßig die weitaus häufigste Gruppe dar), erfolgt die Bindung des Zuckers an den Stickstoff der freien Säureamidgruppe von Asparagin. Zu dieser Gruppe gehört ein Großteil der Plasmaproteine, aber auch der membrangebundenen Proteine.

Auf Grund ihrer hohen Viskosität haben Glykoproteine eine Schmier-und Schutzfunktion (z.B. gegenüber von proteolytisch wirksamen Enzymen), Inhibitorfunktionen gegen Bakterien und Viren. Sie sind mitverantwortlich für die zelluläre Adhäsion und Kontakthemmung beim Wachstum von Zellen.

Glykoproteine sind (mit-)verantwortlich für die zelluläre Erkennung von Fremdgewebe und die Antigenität von Tumorzellen. Meist spielt bei diesen immunologischen Erkennungssignalen der Kohlenhydratanteil des Moleküls die entscheidende Rolle.