Cathelicidine

Bei vielen Säugetieren nachweisbare antimikrobielle Peptide (auch als Alarmine bezeichnet), die in Lysosomen von neutrophilen Granulozyten (PMN) und Makrophagen gefunden werden. Cathelicidine werden in diesen Zellen nach deren Aktivierung durch Bakterien, Viren, Pilze oder Hormone (z.B. Vitamin D3: fragliche Beeinflussung durch UV-Bestrahlungen) aus einem Vorläuferpeptid (hCAP 18) translatiert und weiter durch die Serinproteasen Kallikrein 5 und Kallikrein 7 zum aktiven Cathelicinpeptid LL37 prozessiert.

Cathelicidine haben weniger als 100 Aminosäuren und kommen auf der Haut und im Dickdarm vor. Sie haben ein breites Wirkspektrum und können Gram-positive und Gram-negative Bakterien sowie Pilze unschädlich machen. Zusammen mit den Defensinen gehören sie zu den wichtigsten Vertretern der sog. antimikrobiellen Peptide.

Cathelicidine werden in gesunder Haut nur gering exprimiert. Hohe Konzentration finden sich Barriauterestörungen in der Haut, verursacht durch Wunden oder Infektionen. Bestimmte Hauterkrankungen wie das atopische Ekzem oder die Psoriasis zeichnen sich durch Fehlregulationen der Cathelicidine aus.

Bei Patienten mit Rosazea konnten erhöhte Werte von Cathelicidin nachgewiesen werden, ein Hinweis für eine Störung der angeborenen Immunität.

1. Dombrowski Y et al. (2010) Alarmine und ihre Bedeutung für entzündliche Hauterkrankungen. Akt Dermatol 36: 467-470
2. Elias PM et al (2005) Interactions among stratum corneum defensive functions. Experimental Dermatol 14: 719-726