Transferrinrezeptor

Der lösliche Transferrinrezeptor (sTfR) entsteht infolge einer proteolytischen Spaltung des membranständigen Moleküls. Im Plasma liegt der lösliche Transferrinrezeptor zusammen mit Transferrin in einem Komplex vor, der ein Molekulargewicht von ca. 320 kD besitzt. Die Serumkonzentration von sTfR ist direkt proportional zur Konzentration des Rezeptors auf den Zellmembranen.

Der Transferrinrezeptor hat die Funktion, das durch Transferrin zur Zelle transportierte Eisen aufzunehmen und in die Zelle zu bringen. Etwa 80 % der Transferrinrezeptoren sind auf Vorläuferzellen der Erythropoese lokalisiert. Ausgenommen sind Erythrozyten. Bei jedem funktionellen Eisenmangel, das heißt bei ungenügender Verfügbarkeit von Eisen für die Erythropoese, wird die Zahl der Rezeptoren auf der Membran hochreguliert.

Da die Transferrinrezeptoren von der Zellmembran kontinuierlich abgelöst werden und als lösliche Transferrinrezeptoren (sTfR, „soluble transferrin receptors“) in das Plasma übertreten, ist die Konzentration der sTfR im Serum ein Indikator der Eisenversorgung der Erythropoese. Diese Serumkonzentration wird allerdings nicht nur durch die Rezeptorendichte, sondern ebenso durch die Zahl an Erythroblasten bestimmt.

Bei einem Eisenmangel steigt die sTfR Konzentration noch bevor es zu einem signifikanten Abfall der Hämoglobinkonzentration kommt. Anhand der sTfR Konzentration lässt sich daher der funktionelle Eisenstatus beschreiben, während Ferritin Hinweise auf den Eisendepotstatus zulässt.

Nachweisverfahren (Partikel-verstärkter immunologischer Trübungstest): Humaner löslicher Transferrinrezeptor agglutiniert mit Latexpartikeln, die mit Anti‑löslicher Transferrinrezeptor-Antikörpern beschichtet sind. Der Niederschlag wird photometrisch bestimmt.

Die Serumkonzentration des sTfR wird nicht wie die von Ferritin oder Transferrin durch Entzündungszustände beeinflusst.