Kallikrein-1

Kallikreine sind Serinprotease-Enzyme mit verschiedenen physiologischen Funktionen. Kallikreine werden mit der Karzinogenese in Verbindung gebracht und haben das Potenzial, neue Biomarker für Krebserkrankungen zu sein. KLK1 (Molekulargewicht28-32 kDa), auch Stratum Corneum Tryptic Enzyme genannt, ist eines der fünfzehn Mitglieder der Kallikrein-Unterfamilie, die sich in einem Cluster auf Chromosom 19 befinden. Das Enzym KLK1 ist in seiner Fähigkeit funktionell konserviert das vasoaktive Peptid Lys-Bradykinin aus niedermolekularem Kininogen freizusetzen. Kallikrein-1 wird durch das gleichnamige Gen auf Chromosom 19q13.33 kodiert.

Humanes Kallikrein-1 ist ein aktives, in Speichel, Pankreassaft und Urin vorkommendes Proteinenzym, das die Proteolyse von Bradykininogen zu Bradykinin katalysiert.

Kallikrein-1, das vom Menschen oder vom Schwein stammt, wird seit langem als Arzneimittel verwendet, vor allem zur Behandlung von leichtem bis mittlerem Bluthochdruck und Verschlüssen von Hirn- und umgebenden Blutgefäßen.

Alle Mitglieder der Kallikrein-Familie weisen Trypsin- oder Chymotrypsin-ähnliche Aktivitäten auf. KLK5, KLK7 und KLK14 sind drei prominente Mitglieder, die an der Desquamation der Epidermis beteiligt sind.

In-situ-Hybridisierungsmethoden bestätigten die Expression von KLK1 mRNA in ekkrinen Schweißdrüsen (Komatsu N et al. 2003), aber auch im Stratum granulosum der normalen Epidermis und in der inneren Wurzelscheide des Haarfollikelepithels (Komatsu N et al. 2003).

1. Komatsu N et al. (2003) Expression and localization of tissue kallikrein mRNAs in human epidermis and appendages. J Invest Dermatol 121: 542–549.

2. Matus CE et al. (2022) The family of kallikrein-related peptidases and kinin peptides as modulators of epidermal homeostasis. Am J Physiol Cell Physiol 323:C1070-C1087.
3. Takano M et al. (2000) Tissue-specific expression of rat kininogen mRNAs. Biol Pharm Bull 23: 1239–1242.
4. Yamamoto T et al. (1987) Interstitial-tissue localization of high-molecular-weight kininogen in guinea-pig skin. Biochim Biophys Acta 916: 332–342.