Calmodulin

Calmodulin (CaM) ist das wichtigste Calcium-bindende Protein, das dem Calretinin und dem Calbindin verwandt ist. Calmodulin gehört zu der Gruppe der sog. EF-Hand-Proteine (Bemerkung: als EF-Hand wird die Struktur der Calcium-bindenden Region bezeichnet, die eine typische Helix-Schleife-Helix-Struktur bildet: s.a. Calretinin).

Im Ruhezustand ist nur  wenig Ca2+ an Calmodulin gebunden; die Ca2+-Konzentration im Cytosol ist sehr niedrig. Steigt die Ca2+-Konzentration an, werden die 4 Bindungsstellen des Calmodulins besetzt, und der sog. Ca2+/Calmodulin Komplex (CaM) vermehrt gebidlet. Dieser kann eine Vielzahl von Enzymen, Rezeptoren und Ionenkanälen aktivieren. Hierzu gehören: Phospholipase A2, Phosphodiesterase, Adenylatcyclase, Guanylatcyclase, Ca-Mg-ATPase, Calcineurin, und Proteinkinasen. Calmodulin ist beim Menschen in der glatten Muskulatur an Aktin gebunden zu finden, wo es die Kontraktion reguliert.

Im Gehirn, in dem CaM-Kinase II sehr stark angereichert ist, spielt Calmodulin als Regulator der CaM-Kinase II eine bedeutende Rolle.

1. Durussel I (2002). Cation- and peptide-binding properties of human calmodulin-like skin protein. Biochemistry41:5439-5448
2. Hwang M et al. (2005) The temporal and spatial expression of the novel Ca++-binding proteins, Scarf and Scarf2, during development and epidermal differentiation. Gene Expr Patterns 5:801-808