Synonym(e)
Ubiquitous immunopoietic polypeptide
Definition
Ubiquitin, auch ubiquitous immunopoietic polypeptide genannt, ist ein Polypeptid, das in allen kernhaltigen Zellen vorkommt und maßgeblich an der Proteolyse von Molekülen beteiligt ist.
Allgemeine Information
- Degradierung von Proteinen wird auch als Ubiquitinierung bezeichnet. Ubiquitin markiert hierbei die abzubauenden Eiweiße. Es besteht aus 76 Aminosäuren, hat eine Größe von 8,5 kDa und kommt in allen Eukaryotenzellen vor.
- Ubiquitin ist ein stark konserviertes Protein: es unterscheidet sich beim Menschen und bei Hefepilzen nur in 4% der Aminosäuren.
- Das Molekül ist globulär strukturiert, lediglich ein C-terminales Glycin-Glycin-Motiv ragt heraus.
- Ubiquitin wird mittels einer Ubiquitin-Protein-Ligase enzymatisch an andere Proteine gekoppelt. Diese verändern durch diese "Ubiquitinierung" ihre Eigenschaften. Abhängig von Anzahl und Art der Ubiquitin-Bindungen kann ein ubiquitiniertes Zielprotein dadurch in seiner Interaktion mit anderen Proteinen gefördert oder behindert, seine Aktivität beeinflusst, seine Lokalisation in der Zelle verändert oder sein Abbau beschleunigt werden.
- Mehrere in Kette angehängte Ubiquitine markieren bei der Proteinqualitätskontrolle das so poly-ubiquitinierte Protein für die Degradation im Proteasom.
Hinweis(e)
Die Funktionen des Ubiquitins wurden von Aaron Ciechanover, Avram Hershko und Irwin Rose erforscht, die 2004 die Auszeichnung mit dem Nobelpreis für Chemie erhielten.
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Kopernio
Kopernio- Yi J et al. (2007) Emerging roles for ubiquitin and protein degradation in neuronal function. Pharmacol Rev 59: 14-39
Prof. Dr. med. Peter Altmeyer