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Übersicht über den durch IFN-I/II aktivierten Signalweg. IFN-I/INF-II werden von einem heterodimeren Rezeptor erkannt, der aus den Untereinheiten IFNAR1 und IFNAR2 besteht. Nach der IFN-Bindung und Rezeptordimerisierung führt die Juxtaposition von JAK1 und TYK2 zu einer erhöhten Kinaseaktivität durch Transphosphorylierung und anschließender STAT-Protein-Rekrutierung. Als Antwort auf IFN-I-Rezeptorbindung werden drei aktive Komplexe gebildet, die eine entscheidende Rolle bei der Transkriptionsregulation spielen. Abb. entnommen aus: Michalska A et al. (2018)