Angiotensin I

Angiotensin wurde erstmals 1940 durch I.H. Page beschrieben. Er stellte fest, dass das in der Leber gebildete Angiotensinogen ein Substrat für das der Niere entstammende Enzym Renin ist. Als Resultat einer enzymatischen Umsetzung konnte eine Substanz gefunden werden, die zu einer Vasokonstriktion und einer Blutdrucksteigerung führt.

Angiotensin I gehört zu der Gruppe der Angiotensine, die eine zu den Gewebshormonen zählende Gruppe von Peptidhormonen bilden, die durch enzymatische Spaltung durch verschiedene Peptidasen aus Angiotensinogen der Leber gebildet werden.

So wird Angiotensin I enzymatisch durch die Peptidase /de/innere-medizin/ace-16168" title="ACERenin aus Angiotensinogen gebildet. Angiotensin I ist selbst weitgehend inaktiv. In Gegenwart des Angiotensin Converting Enzyms (ACE) wird Angiotensin I in das Oktapeptid Angiotensin II gespalten, das für die vasokontriktorische Wirkung verantwortlich ist.

ACE-Hemmer sind nach ihrer chemischen Struktur Angiotensin I - Dipeptid- oder Tripeptidanaloga der C-terminalen Aminosäuresequenz von Angiotensin I. Es sind alles Säuren mit mindestens einer freien Carboxylgrppe, die für die Bindung mit dem katalytischen Zentrum des ACE erforderlich ist.

Ein bisher weitgehend unerforschter weiterer, von Angiotensin I ausgehender Aktivierungsweg, ist seine Spaltung in Gegenwart des Angiotensin Converting Enzyme Typ 2 und weiterer Peptidasen zum Heptapeptid Angiotensin, einem Molekül, das mit einem bisher noch unbekannten Angiotensin-Rezeptor interagiert.