Glykoprotein IIb/IIIa

Zusammengesetztes Glykoprotein aus der Familie der Integrine. Das Glykoprotein IIb/IIIa, auch als "Fibrinogen-Rezeptor" bezeichnet, kann auf der Oberfläche von aktivierten Thrombozyten nachgewiesen werden. Das Glykoprotein IIb/IIIa ist ein Rezeptor für den von-Willebrand-Faktor (vWF) sowie auch für Fibrinogen. Es fördert die Aggregation der Thrombozyten. 

Bei Aktivierung der Thrombozyten kommt es zu einer Konformationsänderung der GPIIb/IIIa-Rezeptoren. Diese wird getriggert durch die Bindung des von-Willebrand-Rezeptors an das Glykoprotein Ib/IX/V.  Dies hat zur Folge, dass Thrombozyten nunmehr lösliches Fibrinogen binden können. Damit kann eine Brückenbildung zwischen den Thrombozyten erfolgen, was schließlich zur Thrombusbildung führt.

Substanzen, die diese Fibrinogen-Rezeptoren an der Thrombozyten-Oberfläche spezifisch blockieren, werden als GP-IIb/IIIa-Rezeptor-Antagonisten (auch Glykoprotein-2b/3a-Hemmer oder GP-IIb/IIIa-Inhibitoren) bezeichnet. Sie wirken durch die Blockierung der GP-IIb/IIIa-Rezeptoren auf der Oberfläche der Thrombozyten und hemmen dadurch die Bildung von Blutgerinnseln. Hierzu gehören abciximab, eptifibatide, tirofiban die zu einer Thrombozytenfunktionshemmung führen.

Eine Mutation des Glykoproteins IIb/IIIa-Gens ist Ursache der Glanzmann-Thrombasthenie vor.