Faktor XIII

F-XIII ist ein alpha-2-Globulin-Tetramer aus zwei-alpha- und zwei beta-Ketten mit einem Molekulargewicht von 320.000 D. Seine Halbwertszeit beträgt 8 Tage. Die alpha-Ketten werden in den Megakaryozyten und in den Makrophagen gebildet, während die beta-Ketten in der Leber synthetisiert werden. F-XIII ist in Thrombozyten, Monozyten und im Gewebe nachweisbar.
Die enzymatische Aktivität liegt in den alpha-Ketten. Es handelt sich um eine Transglutaminase, die im aktivierten Zustand die Fibrinomere vernetzt und die Isopeptid-Bindung herstellt. Hierdurch wird das lösliche Fibrinpolymerisat in das lösliche Fibrinpolymerisat umgewandelt.

Der Faktor XIII wird durch Thrombin und Calciumionen aktiviert. Hierdurch entsteht die aktive Transglutaminase, welche die alpha- und beta-Ketten des Fibrins quer vernetzt. Neben der fibrinstabilisierenden Wirkung greift der Faktor XIIIa auch in den Vorgang der Gewebereparatur und der Wundheilung ein. Ein F-XIII-Mangel führt deshalb neben einer verstärkten Blutung auch zu Wundheilungsstörungen. Weiterhin ist der Faktor XIII auch an den Vorgängen der Zelladhäsion, der Zellmigration und dem Aufbau der extrazellulären Matrix beteiligt.

Weitere Funktionen des F-XIII sind die Bindung an alpha-2-Antiplasmin, an Fibroektin und an Kollagen. F-XIII stabilisiert die endotheliale Schranke durch Proteinvernetzung bei Reperfusionsvorgängen und verstärkt die Schutzfunktion des Endothels. Bei Lebererkrankungen kann die F-XIII-Konzentration vermindert sein.

Der Faktor XIII wurde 1944 von Robins beschrieben. Laki und Lorand haben 1948 in Science eine Arbeit darüber publiziert.

1. HA Neumann (2014) Das Gerinnungssystem. ABW-Wissenschaftsverlag GmbH Berlin S. 67f.