Beta-Faltblattstruktur

Als beta-Faltblattstruktur oder beta-Konformation (z.B. in beta-Keratinen; s.a. unter  Amyloid, s.a. unter Prionen) wird eine häufig vorkommende molekulare Sekudärstruktur eines Proteins verstanden.

Die beta-Faltblatt-Struktur besteht in der parallelen Anordnung zweier, oder mehrerer, durch Waserstoffbrücken miteinander verbundenen Peptidketten. Unter der Sekundärstruktur eines Proteins wird die räumliche Struktur der Aminosäurekette ohne Berücksichtigung der Seitengruppen verstanden. Die Sekundärstruktur eines Proteins ist aus seiner Primärstruktur (Aminosäuresequenz) ablesbar. Diese dreidimensionale Struktur eines Proteins ist entscheidend für dessen selektive Funktion (siehe Proteinstruktur; s. Immunglobulin-Superfamilie).
 

Das „beta“ in „beta-Faltblattstruktur“ beinhaltet keine wissenschaftliche Information, sondern bringt lediglich zum Ausdruck, dass das die beta-Faltblatt-Struktur, zeitlich gesehen, nach der alpha-Helix-Struktur von Proteinen nachgewiesen wurde. Der Name Faltblatt resultiert aus der dreidimensionalen Struktur des beta-Faltblatts, dessen wellblechartige Form einem regelmäßig gefalteten Papierblatt ähnelt.
 

1. Liberski PP (2008) Prion diseases: a riddle wrapped in a mystery inside an enigma.Folia Neuropathol 46:93-116.