Vitronectin

In der Leber synthetisiertes multifunktionelles Glykoprotein mit einer molekularen Masse von 78 000 Daltons, das im Blut und in der extrazellulären Matrix nachweisbar ist (Schvartz I 1999).  Vitronectin gehört zur Familie der Pexine; es ist strukturell ein labiles Molekül, das sich durch Interaktionen mit zahlreichen Strukturen in einer multimeren Form organisiert.

So bindet das Molekül an Glykosaminoglykane, Kollagen, Plasminogen und an den  Urokinase-Rezeptor. Weiterhin bindet Vitronectin an Komplementfraktionen, an Heparin und an Thrombin/Antithrombin-III-Komplexe. Vitronectin unterstützt Zelladhäsionsfunktionen im Gerinnungs- und Immunsystem, inhibiert den membranschädigenden Effekt der zytolytischen Kaskade des Komplementsystems  und bindet an verschiedene Serpine (Preissner KT et al. 2011). 

Verminderte Plasmakonzentrationen von Vitronectin werden bei disseminierter intravasaler Gerinnung gefunden, auch bei degenerativer Leberschädigung. Ablagerungen von Vitronectin finden sich in atherosklerotischen Plaques.

1. Jenne D et al. (1987) Nucleotide sequence and organization of the human S-protein gene: repeating peptide motifs in the "pexin" family and a model for their evolution. Biochemistry 26: 6735-6742.
2. Preissner KT et al. (1986) Role of vitronectin and its receptors in haemostasis and vascular remodeling. Thromb Res 89: 1-21.
3. Preissner KT et al. (2011) Vitronectin in vascular context: facets of a multitalented matricellular protein.1. Semin Thromb Hemost 37:408-24. 
4. Schvartz I (1999) Vitronectin.  Int J Biochem Cell Biol 31:539-544.