Pepsin (INCI)

Autor: Prof. Dr. med. Peter Altmeyer

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Zuletzt aktualisiert am: 21.08.2024

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Synonym(e)

CAS-Nummer: 9001-75-6; Pepsin A

Definition

Pepsin (von gr. pepsis gekocht/verdaut) ist das wichtigste, in den Hauptzellen des Magenfundus von fast allen Wirbeltieren gebildetes Verdauungsenzym, eine saure Endopeptidase, mit einer Molekülmasse von 36.000 Dalton.

Allgemeine Information

Pepsin ist ein weißes bis schwach gelbes kristallines oder amorphes Pulver. Pepsin ist in Wasser gut (die wässrige Lösung reagiert leicht sauer) in Ethanol kaum löslich (Ammon HPT 2014).  Die Produkte dieser Enzymaktivität sind Peptide (Molekülmasse von 600-3000 Dalton) die auch als Peptone bezeichnet werden. Das größte Pepton mit einer Molekülmasse von 3000 Dalton ist ein Inhibitor der Pepsinbildung. Chemisch ist Pepsin ein Phosphoprotein mit einer Länge von 327 Aminosäuren. Pepsin wird im Magen erst unter Einwirkung der Salzsäure aus seiner inaktiven Vorstufe, dem Pepsinogen gebildet. Die Spaltung findet ohne Einwirkung eines anderen Enzyms statt (Autoproteolyse). Der erwachsene Mensch bildet täglich etwa 200mg Pepsinogen (Ammon HPT 2014). 

Vorkommen

Kosmetik: Pepsin wird in kosmetischen Rezepturen eingesetzt. Die Substanz wirkt als Hautpflegemittel (hält die Haut in einem guten Zustand) und als Haarkonditionierungsmittel (macht das Haar leicht kämmbar, geschmeidig, weich und glänzend und verleiht ihm Volumen).

Hinweis(e)

Das Erfrischungsgetränk „Pepsi Cola“ wurde nach seinen wichtigsten Inhaltsstoffen „Pepsin“ und „Kolanussextrakt“ bezeichnet. Das kommerziell verfügbare Pepsin (DAB10 Eur, Helv VII) wird aus den Magenschleimhäuten des Schweins, Kalbes und Schafes gewonnen (v. Bruchhausen F. 1994).

Literatur
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  1. Ammon HPT et al. (2014) Hunnius Pharmazeutisches Wörterbuch 11. Auflage Walter de Gruyter Berlin-New York S. 1356-1357
  2. v. Bruchhausen F et al. (1994) Hagers Handbuch der pharmazeutischen Praxis. Stoffe P-Z. Springer Verlag Berlin-Heidelberg New York S.81-83
  3. Nevaldine B et al. (1971) Pepsine. Biochim Biophys Acta 250: 207-209

Verweisende Artikel (1)

Immunglobulinfragmente;
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