Tertiärstruktur

Unter Tertiärstruktur versteht man in der Biochemie die spezifisch dreidimensionale Faltung linear aufgebauter Makromoleküle (Proteine oder Nukleinsäure) zu übergeordneten, räumlichen Strukturen, wobei Primärstrukturen und Sekundärstrukturen erhalten bleiben (Konformation).

Im Gegensatz zur Sekundärstruktur, die die Struktur einzelner Bereiche der Aminosäuren- bzw. Nukleobasen-Abfolge definiert, versteht man unter der Tertiärstruktur die vollständige dreidimensionale Struktur der Kette. Bei einem globulären Protein wird die energetisch treibende Kraft für die Faltung der einzelnen Sekundärstrukturelemente durch die Kautzman-Regel beschrieben: die hydrophoben Bereiche sind im Inneren, während die hydrophilen und/oder geladenen Bereiche dem wässrigen Milieu zugewandt sind (siehe auch hydrophober Effekt). In die Stabilisierung von Tertiärstrukturen sind oft Disulfidbrücken involviert.

Insbesondere bei Proteinen ist die dreidimensionale Struktur charakteristisch und für die biologische Funktion zwingend notwendig. Während beziehungsweise nach der Herstellung des Proteins durch Translation einer mRNA wird das Protein durch Proteinfaltung in die biologisch wirksame Form überführt. Dieser Vorgang wird u. a. durch Chaperone unterstützt.

Die wichtigste Methode zur Analyse von Tertiärstrukturen ist die Röntgenstrukturanalyse.

Auch Tertiärstrukturen können sich ändern z.B. bei Konformationsänderungen bei Bindung durch Substraten oder Liganden (Rezeptoren) oder bei Bindung von Transkriptionsfaktoren an ihre Ziel-DNA-Sequenzen.