Proteinkinase B

Die Proteinkinase B, die auch als AKT (Acutely transforming retrovirus AT8 oncogene) bezeichnet wird, ist ein zentraler Baustein in der metabolischen Signaltransduktion des Insulins. Die aktive Proteinkinase B phosphoryliert zahlreiche Effektorproteine. 

Nach der Aktivierung wandert AKT ins Zytoplasma und in den Zellkern, wo es viele Downstream-Targets phosphoryliert, aktiviert oder hemmt, um verschiedene zelluläre Funktionen zu regulieren. AKT hemmt die Aktivität des GTPase-aktivierenden Proteins (GAP) des Tuberöse-Sklerose-Komplexes 1 (TSC1) und des TSC2-Komplexes durch Phosphorylierung des TSC2-Tuberin-Proteins, was zur Akkumulation und Aktivierung des mTOR-Komplexes führt.

Im Fettgewebe und in der Leber leitet die Proteinkinase durch Phosphorylierung die Hydrolyse von cAMP ein und damit die Absenkung des intrazellulären Spiegels von cAMP. In der Leber wird die Proteinkinase B für die Insulinvermittelte Hemmung der Glukoneogenese benötigt. So wird die Glykogensynthase 3 phosphoryliert und damit inaktiviert.

Die Proteinkinase B stimuliert somit die Glykogensynthese. Insulin wiederum führt zur Stimulation der Proteinkinase 3.

Im Skelettmuskel phosphoryliert die Proteinkinase B das Rab-GTPase-aktivierende Protein AS160.