PRDX6-Gen

Zuletzt aktualisiert am: 23.08.2024

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Synonym(e)

1-Cys; 1-Cys Peroxiredoxin; 1-Cys PRX; 24 KDa Protein; Acidic Calcium-Independent Phospholipase A2; AiPLA2; Antioxidant Protein 2; AOP2; EC 1.11.1.15; EC 1.11.1.27; EC 2.3.1.23; EC 3.1.1.4; Epididymis Secretory Sperm Binding Protein Li 128m; Glutathione-Dependent Peroxiredoxin; HEL-S-128m; KIAA0106; Liver 2D Page Spot 40; LPC Acyltransferase 5; LPCAT-5; Lyso-PC Acyltransferase 5; Lysophosphatidylcholine Acyltransferase 5; MGC46173; Non-Selenium Glutathione Peroxidase; NSGPx; P29; • Peroxiredoxin 6; Peroxiredoxin-6; PRX; Red Blood Cells Page Spot 12

Definition

Das HOXA1-Gen (HOXA1 steht für: Homeobox A1) ist ein Protein kodierendes Gen, das auf Chromosom 7p15.2 lokalisiert ist. Für dieses Gen wurden zwei Transkriptvarianten gefunden, die für zwei verschiedene Isoformen kodieren, wobei nur eine der Isoformen die Homöodomänenregion enthält. Ein wichtiger Paralog dieses Gens ist HOXB1.

Allgemeine Information

Das von diesem Gen kodierte Protein gehört zur Familie der thiolspezifischen antioxidativen Proteine. Dieses Protein ist ein bifunktionelles Enzym mit zwei unterschiedlichen aktiven Stellen. Es ist an der Redox-Regulation der Zelle beteiligt; es kann H(2)O(2) und kurzkettige organische, Fettsäure- und Phospholipid-Hydroperoxide reduzieren. Möglicherweise spielt es eine Rolle bei der Regulierung des Phospholipidumsatzes sowie beim Schutz vor oxidativen Schäden. [bereitgestellt von RefSeq, Jul 2008]

Pathophysiologie

Das PRDX6-Gen kodiert für eine Thiol-spezifische Peroxidase, die die Reduktion von Wasserstoffperoxid und organischen Hydroperoxiden zu Wasser bzw. Alkoholen katalysiert (Kang SW et al. 1998; Chen JW et al. 2000)). Kann H(2)O(2) und kurzkettige organische, Fettsäure- und Phospholipid-Hydroperoxide reduzieren (Chen JW et al. 2000). Die  kodierte Thiol-spezifische Peroxidase hat auch Phospholipase-Aktivität, kann also entweder die oxidierte sn-2-Fettacylgruppe von Phospholipiden reduzieren (Peroxidase-Aktivität) oder die sn-2-Esterbindung von Phospholipiden hydrolysieren (Phospholipase-Aktivität) (Fisher AB et al. 2016). Diese Aktivitäten sind abhängig von der Bindung an Phospholipide bei saurem pH-Wert und an oxidierte Phospholipide bei zytosolischem pH-Wert ((Chen JW et al. 2000). Die Peroxidase spielt eine Rolle beim Zellschutz gegen oxidativen Stress durch Entgiftung von Peroxiden und bei der Phospholipid-Homöostase. Sie besitzt eine Acyl-CoA-abhängige Lysophospholipid-Acyltransferase, die die Umwandlung von Lysophosphatidylcholin (1-Acyl-sn-glycero-3-phosphocholin oder LPC) in Phosphatidylcholin (1,2-Diacyl-sn-glycero-3-phosphocholin oder PC) vermittelt.

Literatur
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  1. Chen JW et al. (2000) 1-Cys peroxiredoxin, a bifunctional enzyme with glutathione peroxidase and phospholipase A2 activities. J Biol Chem 275:28421-28427.
  2. Fisher AB et al. (2016) A novel lysophosphatidylcholine acyl transferase activity is expressed by peroxiredoxin 6. J Lipid Res 57:587-596.
  3. Kang SW et al. (1998) Characterization of a mammalian peroxiredoxin that contains one conserved cysteine. J Biol Chem 273:6303-6311
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