ERM-Proteine Bilder

Schematische Darstellung der ERM-Proteine als Mitglieder der Band 4.1 Superfamilie. Die N-terminale FERM-Domäne (blau) wird in ERM-Proteinen als N-ERMAD bezeichnet. Auf diese folgt eine α-helikale Domäne (gelb) sowie (in Ezrin, Radixin und Merlin) eine Prolin-reiche Region, PP. Die C-terminale Domäne (rot) wird in ERM-Proteinen als C-ERMAD bezeichnet und beinhaltet eine hoch-konservierte F-Aktin-Bindedomäne (grün). Das Band 4.1 Protein besitzt zentral eine Spektrin/F-Aktin-Bindedomäne (grün). Es sind die C-terminalen Threonin (T)- bzw. Serin (S)-Phosphorylierungsstellen eingezeichnet. Die Prozentzahlen geben die Homologie der FERM-Domäne und der übrigen Aminosäuresequenz zwischen jeweiligem Protein und Ezrin wieder. (modifiziert nach Fehlner K 2013)

Schematische Darstellung der ERM-Aktivitätsregulation. ERM-Proteine bilden durch intra- oder intermolekulare Interaktion Homo- und Dimere aus. In dieser geschlossenen Konformation befinden sie sich als inaktive Proteine im Zytosol der Zelle. Sie werden durch Bindung an PIP2 und Phosphorylierung durch Kinasen aktiviert. In der gestreckten Konformation binden ERM-Proteine N-terminal an die zytoplasmatische Region von Transmembranproteinen, C-terminal an F-Aktin (modifiziert nach Fehlner K 2013).