Alkoholdehydrogenase

Zinkhaltige NAD-Oxireduktase, die in Gegenwart von NAD primäre und sekundäre Alkohole reversibel zu den entsprechenden Aldehyden oder Ketonen und auch die Rückreaktion dieser (Aldehyd zu Alkohol) katalysieren.

Vorkommen in Bakterien, Hefen, Pflanzen, in der Leber und in der Netzhaut des Auges. Alkoholdehydrogenasen kommen in allen Lebewesen vor.

In der Leber beseitigt die Alkoholdehydrogenase (neben anderen Mechnismen s. a. "Mikrosomales Ethanol-oxidierendes System" den Blutalkohol zu Acetaldehyd.  Diese Reaktion wird zur Bestimmung des Blutalkohol-Spiegel genutzt. In der Netzhaut dient das Enzym zur Reduktion des Vitamin-A-Aldehyds (all-trans-Retinal) zu Retinol.  

Im Humanstoffwechsel existieren 5 unterschiedliche Alkoholdehydrogenasen. Alle sind Dimere aus zwei Polypeptidketten, wobei jede Untereinheit zwei Zinkionen (Zn2+) enthält. Eines dieser Ionen ist essenziell für die Funktion des Enzyms.

Ein kompetitiver Hemmer der Alkoholdehydrogenase ist Fomepizol (4-Methylpyrazol), as als Antidot bei akuter Intoxikation mit Ethylenglykol und Methanol zur Verfügung steht.  

1. Ammon H et al (2014).  Hunnius Pharmazeutisches Wörterbuch. Walter de Gruyter GmbH Berlin/Boston S 59