Chaperone Bilder
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Schematische Darstellung der "katalysatorischen" Aktivität von Chaperonen. Im Zusammenspiel mit dem Peptid-beladenen TAP, führt dieser Komplex zu einer geordneten Faltenstruktur des Peptidstrangs. Nach Bindung des Peptids an den MHC-Komplex werden die Chaperone wieder freigesetzt.
Chaperone: Ein fehlgefaltetes Protein wird durch hydrophobe Wechselwirkungen in das Innere des Chaperons geleitet. Die darauf folgende Bindung von ATP vergrößert den Durchmesser des Fasses wodurch das Protein teilweise entfaltet wird und erneut die Möglichkeit erhält, sich richtig zu falten. Nach ungefähr 15 Sekunden wird das Protein durch ATP-Hydrolyse ausgeworfen, und der Zyklus kann wiederholt werden. (Alberts et al. 2004/Huth E 2004).