AIM2-Inflammasom

Zuletzt aktualisiert am: 23.08.2024

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Definition

Inflammasome sind Instrumente des angeborenen Immunsystems, die für die Aktivierung von Entzündungsreaktionen verantwortlich sind. Inflammasome sind zytosolische (intrazelluläre) Multi-Proteinkomplexe (Martinon F et al. 2002), die vorwiegend in Immunzellen, so in dendritischen Zellen und Makrophagen, aber auch in Epithelien  der Haut und der Schleimhäute (Darm- Harnblasenepithelien) vorkommen. Die Aktivierung des Inflammasoms fördert die proteolytische Spaltung, Reifung und Sekretion der proinflammatorischen Zytokine Interleukin-1 beta (IL1 beta) und Interleukin-18 (IL18) sowie die Spaltung von Gasdermin D. Das aus der Gasdermin-D-Spaltung resultierende N-terminale Fragment, löst eine entzündungsfördernde Form des programmierten Zelltods der Pyroptose aus und ist für die Sekretion der reifen Zytokine verantwortlich, vermutlich durch die Bildung von Poren in der Plasmamembran (Broz P et al. 2016). Darüber hinaus können Inflammasome auch eine besondere Form des programmierten Zelltods, die PANOptose auslösen, die wesentliche Merkmale von Apoptose, Pyroptose und Nekroptose aufweist (Zhuang L et al.2023).

Die Aktivierung von Inflammasomen wird durch verschiedene Arten von zytosolischen Mustererkennungsrezeptoren (PRRs) ausgelöst, die entweder von Mikroben stammen (pathogen-assoziierte molekulare Muster/PAMPs) oder von der Wirtszelle selbst erzeugt wurden (schädigungsassoziierte molekulare Muster/DAMPs). Zu den an Inflammasomen beteiligten Mustererkennungsrezeptoren gehören sog. NLRs (nucleotide-binding oligomerization domain and leucine-rich repeat-containing receptors) sowie AIM2 (absent in melanoma 2), IFI16 (IFN-inducible protein 16) und Pyrin (Broz P et al. 2016).

Über ihre Caspase-Aktivierungs- und Rekrutierungsdomäne (CARD) oder über die Pyrin-Domäne (PYD) interagieren die Inflammasom-Rezeptoren mit dem Adaptorprotein ASC, das dann über seine CARD-Domäne Caspase-1 durch proteolytische Spaltung aktiviert (Broz P et al. 2016). Die aktivierte Caspase-1 spaltet schließlich die unreifen pro-inflammatorischen Zytokine pro-IL-1beta und pro-IL-18 sowie Gasdermin D in ihre aktiven Endstufen. V.a. IL1 beta  und IL18 sind für die Entzündungssignalisierung bzw. den pyroptotischen Zelltod verantwortlich.

Neben diesen s.g. kanonischen Inflammasomen wurden auch nicht-kanonische Inflammasom-Komplexe beschrieben, die unabhängig von Caspase-1 wirken. Tierexperimentell können nicht-kanonische Inflammasome durch direkte Erkennung von zytosolischem bakteriellem Lipopolysaccharid (LPS) aktiviert werden. In menschlichen Zellen sind die entsprechenden Caspasen des nicht-kanonischen Inflammasoms die Caspase 4 und die Caspase 5 (Broz P et al. 2016).

Bisher wurden Inflammasome v.a. in professionellen Immunzellen des angeborenen Immunsystems, wie Makrophagen und Neutrophilen nachgewiesen. Inzwischen weisss man jedoch, dass Inflammasom-Komponenten in epithelialen Barrieregeweben exprimiert werden (Winsor N et al. 2019). Im Falle einer Dysregulation der Inflammasom-Aktivierung kann dies zu erheblichen Störungen der angeborenen Immunität führen, zu chronischen Entzündungszuständen, Tumorbildungen, Stoffwechsel- und neurodegenerativen Erkrankungen (Ippagunta SK et al. 2011).

Allgemeine Information

AIM2 steht für „Absent In Melanoma 2“. AIM2 ist ein Mitglied der IFI20X/IFI16-Familie. Es spielt eine mutmaßliche Rolle bei der Kontrolle der Zellproliferation. Das AIM2-Inflammasom ist ein Detektor für zytosolische doppelsträngige DNA (dsDNA) und spielt eine wichtige Rolle bei der Koordination der Immunabwehr gegen DNA-Virusinfektionen sowie intrazelluläre bakterielle Infektionen (Broz P et al. 2016). AIM2 wird durch virale dsDNA, bakterielle dsDNA aktiviert und wird daher mit verschiedenen Krankheiten in Verbindung gebracht. Beispielsweise wurde postuliert, dass die Autoinflammation bei der Psoriasis mit der Erkennung der eigenen DNA durch AIM2 zusammenhängen könnte (Broz P et al. 2016). Darüber könnte die Aktivierung von AIM2 bei autoimmunologischen Erkrankungen wie dem systemischen Lupus erythematodes eine additive Rolle spielen. Das AIM2-Inflammasom wird auch durch pharmakologische Störung der Integrität der Kernhülle aktiviert (Di Micco A et al. 2016). Die PYD-Domäne von AIM2 interagiert homotypisch durch PYD-PYD-Wechselwirkungen mit ASC. Die ASC-CARD-Domäne rekrutiert Pro-Caspase-1 in den Komplex. Caspase-1 führt schließlich zur Freisetzung der proinflammatorischen Zytokine (IL-1β, IL-18).

Literatur

  1. Broz P et al. (2016) Inflammasomes: mechanism of assembly, regulation and signalling. Nature Reviews. Immunology 16: 407–420.
  2. Duncan JA et al. (2009) Neisseria gonorrhoeae activates the proteinase cathepsin B to mediate the signaling activities of the NLRP3 and ASC-containing inflammasome. Journal of Immunology 182: 6460–6469.
  3. Fattinger SA et al. (2021) Epithelium-autonomous NAIP/NLRC4 prevents TNF-driven inflammatory destruction of the gut epithelial barrier in Salmonella-infected mice. Mucosal Immunology 14: 615–629.
  4. Ippagunta SK et al. (2011) The inflammasome adaptor ASC regulates the function of adaptive immune cells by controlling Dock2-mediated Rac activation and actin polymerization. Nature Immunology 12: 1010–1016
  5. Liu L et al. (2014) IPAF inflammasome is involved in interleukin-1β production from astrocytes, induced by palmitate; implications for Alzheimer's Disease". Neurobiology of Aging 35: 309–321.
  6. Martinon F et al. (2002) The inflammasome: a molecular platform triggering activation of inflammatory caspases and processing of proIL-beta. Molecular Cell 10: 417–426.
  7. Martinon F et al. (2006) Gout-associated uric acid crystals activate the NALP3 inflammasome. Nature 440: 237–241.
  8. Sellin ME et al. (2015) Inflammasomes of the intestinal epithelium. Trends in Immunology 36: 442–450.
  9. Sellin ME et al. (2018) Consequences of Epithelial Inflammasome Activation by Bacterial Pathogens. Journal of Molecular Biology. Mechanisms of Inflammasome Activation 430 : 193–206.
  10. Stutz A et al. (2009) Inflammasomes: too big to miss. The Journal of Clinical Investigation 119: 3502–3511.
  11. Winsor N et al. (2019) Canonical and noncanonical inflammasomes in intestinal epithelial cells. Cellular Microbiology 21: e13079.
  12. Yazdi AS et al.(2010) Nanoparticles activate the NLR pyrin domain containing 3 (Nlrp3) inflammasome and cause pulmonary inflammation through release of IL-1α
  13. Zhuang L et al.(2023) A comprehensive analysis of PANoptosome to prognosis and immunotherapy response in pan-cancer. Sci Rep 13:3877.

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