Faktor X

Enzym, das in der Leber synthetisiert wird und Vitamin-K-abhängig ist. In seiner aktivierten Form bildet es mit Ca++ und Phospholipiden den Komplex Prothrombinase, der das Prothrombin zu Thrombin aktiviert. Mit der Aktivierung des F-X treffen sich das extrinische und das intrinische System.
Das Molekulargewicht des F-X beträgt 59.000 D. Die Halbwertszeit beträgt 24-60 Stunden, die Plasmakonzentration 1,2 mg/dl.

1947 wurde von Owren nachgewiesen, dass neben dem bereits bekannten Proakzelerin ein weiterer Faktor nötig ist, um Prothrombin in Thrombin umzuwandeln.
1956 und 1957 konnten Hougie und Telfer dieses Problem lösen. Sie fanden an einem Laienprediger namens Stuart und einer jungen Frau namens Power einen Gerinnungsdefekt in Form einer überlangen Prothrombinzeit, der durch die Zugabe von Serum von Gesunden normalisiert werden konnte. In einem weiteren Experiment konnten sie zeigen, dass das Prothrombin auch durch eine Zugabe von Faktor-VII-defizientem Plasma ausgeglichen wird.
Zusätzlich – anders als im Fall des Faktor-VII-Mangels- konnte dieser Gerinnungsdefekt in vitro durch die Zugabe des Giftes der Russel-Viper ausgeglichen werden. Folgerichtig wurde abgeleitet, dass ein von den bisher bekannten Faktoren unterschiedener Faktor vorhanden sein muss. Weil dieser Faktor bei Herrn Stuart und Frau Power entdeckt wurde, wurde der Faktor ihnen zu Ehren benannt.

Die Gruppe von Antikoagulanzien, deren Angriffspunkt der aktivierte Faktor X ist spielt eine große therapeutische Rolle:  Es handelt sich dabei um:

Raviroxaban (Xarelto®)

Apixaban (Eliquis®)

Edoxaban (Lixiana®)

1. HA Neumann (2014) Das Gerinnungssystem. ABW-Wissenschaftsverlag GmbH Berlin S.63f