Speicherproteine

Als (Samen-) Speicherproteine werden Proteine (Albumine und Globuline) eines Organismus bezeichnet, die beim Auskeimen des Samens die nutritive Versorgung des Keimlings sicher stellen. Diese besondere biochemische Funktion erklärt viele der Eigenschaften dieser Proteingruppe. Speicherproteine haben eine große volkswirtschaftliche Bedeutung. Sie stellen wichtige Proteine im Tierfutter vieler Haustiere dar und gelangen über die Nahrungskette auch in die menschliche Ernährung. Weiterhin stellen Speicherproteine in den diversen Samenprodukten auch wichtige unmittelbare Nahrungsmittel für den Menschen dar. Sie sind thermo- und  meist auch digestionsresistent und haben in ihrer direkten wie auch ihrer kreuzreaktiven Allergenität auch eine große medizinisch-allergologische Bedeutung für den Menschen. Häufig genügen schon kleinste Mengen um eine allergologische Reaktion auszulösen.

Im medizinischen Sprachgebrauch werden auch Eisenspeicherproteine wie Ferritin als Speicherproteine bezeichnet.

Es werden versch. Familien der Speicherproteine unterschieden:

• 11S-Globuline (sog. Legumine)
• 7S-Globuline (Viciline)
• 2S-Albumine

Samen enthalten einen Proteinanteil zwischen 10%(Getreide) und 40% der Trockenmasse. Dies ist der Grund warum manche Patienten auf kleinste Mengen an Samenbestandteilen, z.B. bei Verunreinigungen durch Erdnussprodukte allergisch reagieren können.     

Die Speicherproteine werden von der erwachsenen Pflanze entweder in Vakuolen oder frei im Zytosol der Nährgewebe-Zellen als unlösliche Kristalle gesammelt. Gleichzeitig wird dem Nährgewebe Feuchtigkeit entzogen. Die Speicherproteine werden daher erst wieder nach Anfeuchtung wieder biologisch aktiv (Samen keimt in feuchter Umgebung aus).

Pflanzliche Speicherproteine stellen untereinander ähnliche Proteingemische dar. Den Hauptteil bilden Mitglieder von 3 Proteinfamilien: 2 S-Albumine sowie 7S und 11S-Globuline. Sie sind die Haupt- oder Majorallergene der Samen und sind für den Großteil der Allergien gegen Nüsse oder Schalenfrüchte sowie Hülsenfrüchte verantwortlich  (nicht jedoch des Getreides) und haben damit eine hohe allergologische Bedeutung.  

Bei der allergologischen Diagnostik mit Gesamtextrakten ist eine serologische Kreuzreaktivität zwischen den versch. Hülsenfrüchten sowie zwischen Hülsenfrüchte, Nüssen und Samen häufig. Damit wird die klinische Aussage hinsichtlich der Spezifität der Kreuzreaktionen erschwert. Am größten ist die Diskrepanz zwischen serologischer und klinischer Kreuzreaktivität zwischen Erdnuss-und Sojaallergie. Bemerkenswert ist die Beobachtung, dass auch Protein-familienübergreifende Kreuzreaktivitäten gefunden wurden. Dies liegt daran, dass die IgE-Antikörper auch an unstrukturierten Schleifen des Proteinkörpers binden können, die an der Oberfläche des Proteins herausragen. Ein Beispiel für eine  familienübergreifende Kreuzreaktivität ist die der 7S Globuline  Ara h 2 (Erdnuss) und Jug r 2 (Walnuss) mit dem alpha-Conglutin (11S-Globulin) aus Lupine.    

Eine bereits im 19. Jahrhundert erfolgte Einteilung der pflanzlichen Speicherproteine resultiert aus ihrer Löslichkeit in salzfreiem beziehungsweise salzhaltigem Wasser: Albumine und Globuline lösen sich gut, Prolamine nur in 60-80 % Ethanol und Gluteline nur in Säure. Es haben sich für viele Speicherproteine Namen eingebürgert wie z.B. bei der Erdnuss: Conglutin, Conarachin , Arachin für das 2S-Albumin, das 7S- und 11S-Globulin; beta-Conglycinin und Glycinin für das 7S- und 11S-Globulin aus Sojabohne. Derartige Begriffe erschweren naturgemäß die Übersicht erheblich.    

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