Hämoglobin

Hämoglobin ist eines der ersten Proteine, die mittels Röntgenkristallographie untersucht wurden und für den Max Perutz im Jahre 1962 den Nobelpreis erhielt (Ahmed 2020).

 

Unter dem Begriff „Hämoglobin“ versteht man ein eisenhaltiges, sauerstoffbindendes Protein der Erythrozyten, das über Peroxidase- Eigenschaften verfügt (Gressner 2019).

Hämoglobin kommt vor als:

- Hämoglobin A0

Dieses ist das beim Erwachsenen mit 97,5 % am häufigsten vorkommende Hämoglobin. Es besteht aus 2 Alpha- und 2 Betaketten (Kietzmann 2023).

 

- Freies Hämoglobin (hemoglobin in plasma)

Als freies Hämoglobin bezeichnet man das frei im Plasma vorhandene Hämoglobin. Diese entsteht in geringen Mengen im RES beim Abbau der Erythrozyten. Es wird an Haptoglobin gebunden und dem RES wieder zugeführt (Gressner 2019).

 

- Glykiertes Hämoglobin (glycated hemoglobin)

Glykiertes Hämoglobin ist mit unterschiedlichen Kohlenhydraten gebundenes Hämoglobin, am häufigsten findet sich eine Verbindung mit Glukose (Gressner 2019).

 

- Hämoglobin im Urin (hemoglobin in urine)

Mikro- oder makroskopisch nachweisbares Hämoglobin im Urin. Dieses kann durch prärenale Ursachen entstehen wie z. B. bei einer Hämolyse, Vergiftungen, schweren Infektionserkrankungen etc., durch renale Ursachen wie z. B. durch verschiedene Erkrankungen der Niere und postrenal durch z. B. Blutungen in den ableitenden Harnwegen (Gressner 2019).

 

- Hämoglobin A1

Hämoglobin A1 ist ein Gemisch aus HbA, das mit unterschiedlichen Kohlenhydraten glykiert ist (Gressner 2019).

 

- Hämoglobin A1c

Bei einem erhöhten Blutglucosespiegel wird ein Teil des Hämoglobins durch Vorhandensein von Glucose im Plasma kovalent zu Hämoglobin A1c glykosyliert (Silverthro2009).

Der Hämoglobin A1c- Wert spiegelt den durchschnittlichen Blutzuckerspiegel der letzten 3 Monate dar und spielt deshalb bei der Langzeitkontrolle eines Diabetes mellitus eine große Rolle. Ein Wert von ≤ 5,7 % gilt als normal, ein Wert von > 6,5 % als diabetisch (Fung 2022).

 

- Hämoglobin A2

Dieses besteht ebenfalls aus 2 Alpha- und 2 Delta- Ketten und findet sich mit 2,5 % beim Erwachsenen nur selten (Kietzmann 2023).

 

Hämoglobin F (HbF)

Dieses findet sich zu 100 % beim Fötus und zu 75 % beim Neugeborenen. Es besteht aus 2 Alpha- und 2 Gamma- Ketten und hat eine höhere Sauerstoffaffinität als HbA0. HbF wird während der ersten 3 Lebensmonate gegen HbA 0 ausgetauscht (Kietzmann 2023).

 

Inzwischen wurden über 1.000 natürlich vorkommende Varianten des Hämoglobins entdeckt, die teilweise Krankheitsbildern zugeordnet werden konnten. Die Mehrzahl dieser Varianten konnte bislang allerdings noch keinem Krankheitszustand zugeordnet werden (Ahmed 2020).

 

Während des embryonalen, fetalen und erwachsenen Lebens werden unterschiedliche Hämoglobine gebildet (Kasper 2015).

Erythrozyten bestehen zu 34 % aus Hämoglobin. Hämoglobin stellt damit das wichtigste Hämprotein im Blut dar (Kietzmann 2023).

 

Synthetisiert wird das Hämoglobin ausschließlich in den erythrozytären Vorläuferzellen, sein Abbau findet in Zellen des retikuloendothelialen Systems (RES) statt, insbesondere in der Milz (Gressner 2019). Dabei werden die Hämgruppen in Bilirubin umgewandelt, das als Bestandteil der Galle über den Darm sezerniert und zum größten Teil als Faeces ausgeschieden wird (Silverthorn 2009).

 

Der Referenzbereich des Hämoglobins liegt für:

- Frauen 123 – 153 g / l

- Männer 140 – 175 g / l (Gressner 2019)

Bei einer Verminderung des Hämoglobins spricht man von einer Anämie, bei einer Erhöhung von einer Polyglobulie (Gressner 2019).

 

Das Hämoglobin ist in den Erythrozyten in einer so hohen Konzentration vorhanden, dass es Form, Viskosität und Verformbarkeit der Erythrozyten beeinflussen kann (Kasper 2015).

Im menschlichen Körper ist der größte Teil des Eisens an Hämoglobin gebunden (Herold 2022). Das Eisen dient dem Sauerstoff als Transportmittel (Schmuck 2008).

Für die normale Sauerstoffversorgung ist Hämoglobin von entscheidender Bedeutung (Kasper 2015). Ein Gramm Hämoglobin kann 1,34 ml Sauerstoff binden. Es sind im venösen Blut ca. 40 – 50 % des Hämoglobins mit Sauerstoff gesättigt. Das restliche Globulin transportiert Kohlendioxid (Marino 2008).

 

Die Bestimmung des Hämoglobins spielt – zusammen mit dem Hämatokrit - bei der Diagnostik von Anämien und Polyglobulien eine große Rolle (Gressner 2019).

 

 

Hämoglobin besteht aus verschiedenen Globin- Ketten. Jede dieser Ketten umschließt einem einzelnen Häm- Anteil, der ein Eisenatom enthält. Jeder dieser Häm- Anteile kann ein einzelnes Sauerstoffmolekül binden, jedes Hämoglobin- Molekül bis zu 4 Sauerstoffmoleküle transportieren (Kasper 2015).

1. Ahmed M H, Ghatge M S, Safo M K (2020) Hemoglobin: Structure, Function and Allostery. Subcell Biochem. (94) 345 - 382
2. Fung J (2022) Diabetes rückgängig machen. Riva- Verlag München Kapitel 2
3. Gressner A M, Arndt T (2019) Lexikon der Medizinischen Laboratoriumsdiagnostik. Springer Verlag Deutschland 1045 - 1055
4. Herold G et al. (2022) Innere Medizin. Herold Verlag 34
5. Kasper D L, Fauci A S, Hauser S L, Longo D L, Jameson J L, Loscalzo J et al. (2015) Harrison‘s Principles of Internal Medicine. Mc Graw Hill Education 631 – 632
6. Kietzmann T (2023) Hämoglobin: Synthese und Abbau. Thieme via medici. DOI: https://viamedici.thieme.de/lernmodul/549519/539519/h%C3%A4moglobin+synthese+und+abbau#_9BA6B023_CF99_465D_A638_148B00DF1CA7
7. Marino P L (2008) Das ICU- Buch: Praktische Intensivmedizin. Uniprint International BV The book factory Urban und Fischer Verlag 18, 20
8. Schmuck C, Engels B, Schirmeister T, Fink R (2008) Med medizin: Chemie für Mediziner. Pearson Education München / Boston / San Francisko / Harlow, England / Don Mills, Ontario / Sydney / Mexico City / Madrid / Amsterdam 25
9. Silverthorn D U (2009) Med medizin: Physiologie. Pearson Education Verlag Deutschland 772, 788