Domäne

Als Domäne wird in der Biochemie eine Kombination von Elementen der Sekundärstruktur (α-Helices, β-Faltblätter) eines Proteins bezeichnet. Sie stellt eine komplexe, gefaltete globuläre Einheit dar. Eine Domäne ist aus einem eindeutig definierten Abschnitt einer Polypeptidkette aufgebaut. Dieser Abschnitt enthält i.d.R. zwischen 50 und 350 Aminosäurereste. Kleine Proteine enthalten oft nur eine Domäne. Größere Proteine können mehrere Domänen enthalten. Diese sind miest über wenig strukturierte Kettenbereiche verbunden.

Die kürzesten Domänen, wie z. B. die Zinkfinger-Domäne, werden durch Metallionen oder Disulfidbrücken stabilisiert.

Domänen werden sehr oft von einzelnen Exons kodiert.

Im Allgemeinen werden funktionelle Domänen und strukturelle Domänen definiert:

• Funktionelle Domänen sind z.B. mit der Aktivität eines Enzym verbunden. Seine enzymatische Funktion kann dadurch bestimmt werden, dass Aminosäurereste des Proteinbereichs gentechnisch ausgetauscht werden. Verändert sich z.B. die katalytische Aktivität eines Enzyms so gibt dies Hinweis auf die Zuordnung des betreffenden Aminosäurerestes.
• Strukturelle Domänen sind Bereiche, die eine eigenständige Faltung (Sekundärstruktur) aufweisen. Die Faltung bzw. räumliche Struktur des Peptidabschnitts ist zum Teil in der Peptidsequenz (Primärstruktur) kodiert und wird durch Chaperone unterstützt.

Eine Proteindomäne kann in gänzlich unterschiedlichen Proteinen Verwendung finden. Dies ermöglicht evolutionär eine erhöhte Geschwindigkeit in der Entstehung neuer Proteine, da durch diese modulare Bauweise Proteinketten unproblematisch zusammengestellt werden können.

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