ATP6VOA2-Gen

Autor:Prof. Dr. med. Peter Altmeyer

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Zuletzt aktualisiert am: 23.08.2024

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Synonym(e)

A2V-ATPase 3; ATPase, H+ Transporting, Lysosomal V0 Subunit A2 2; ATPase, H+ Transporting, Lysosomal V0 Subunit A Isoform 2; ATPase H+ Transporting V0 Subunit A2 2; Infantile Malignant Osteopetrosis 2; Lysosomal H(+)-Transporting ATPase V0 Subunit A2; Regeneration And Tolerance Factor 3; Vacuolar Proton Translocating ATPase 116 KDa Subunit A 3; Vacuolar Proton Translocating ATPase 116 KDa Subunit A Isoform 2; V-ATPase; V-ATPase 116 KDa 3; V-ATPase 116 KDa Isoform A2; V-Type Proton ATPase 116 KDa Subunit A; V-Type Proton ATPase 116 KDa Subunit A Isoform 2

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Definition

Das ATP6VOA2-Gen, auch ATPase H+ Transporting V0 Subunit A2 bezeichnet (s. Synonyma) ist eine Untereinheit der vakuolären ATPase (v-ATPase), eines heteromultimeren Enzyms, das in intrazellulären Vesikeln und in der Plasmamembran spezialisierter Zellen vorhanden ist und für den pH-Gradienten (Ansäuerung) und Glykolysierung verschiedener zellulärer Komponenten wesentlich ist (Guillard M et al. (2009). Die V-ATPasen sind ATP-abhängige Protonenpumpen mit mehreren Untereinheiten, die sich in Membranen von Zellen und Organellen befinden. Das Gen kodiert für die a2-Untereinheit der vakuolären H (+) - ATPase (V-ATPase). Mutationen im ATP6V0A2-Gen. Die Glykosylierung von Proteinen ist eine der wichtigsten posttranslationalen Modifikationen. Mutationen in diesem Gen Funktionelle Vorgänge die mit diesem Gen zusammenhängen, umfassen ATPase-Bindung und Protonentransport-ATPase-Aktivität, Rotationsmechanismus (Miles AL et al. 2017). Ein wichtiges Paralog dieses Gens ist ATP6V0A1.

Klinisches Bild

Defekte in der Glykanbiosynthese führen zu angeborenen Missbildungssyndromen, die auch als angeborene Glykosylierungsstörungen (CDG) bezeichnet werden. Bei Patienten mit autosomal rezessivem Cutis laxa Typ 2A (ARCL 2A), auch als Syndrom der faltigen Haut (Wrinkly-Skin-Syndrom) bezeichnet, wurde ein kombinierter Defekt der N- und O-Glykosylierung identifiziert. (Guillard M et al. 2009).

Literatur

  1. Guillard M et al. (2009) Vacuolar H+-ATPase meets glycosylation in patients with cutis laxa. Biochim Biophys Acta 1792:903-914.
  2. Miles AL et al. (2017) The vacuolar-ATPase complex and assembly factors, TMEM199 and CCDC115, control HIF1α prolyl hydroxylation by regulating cellular iron levels. Elife pii: e22693. doi: 10.7554/eLife.22693.

Autoren

Zuletzt aktualisiert am: 23.08.2024