Peptidbeladungskomplex

Bezeichnung für einen  Komplex bestehend aus einem heterodimeren Transporterprotein, aus dem zu prozessierenden Peptid endogenen, viralen oder mikrobiellen Ursprungs, aus MHC-I-Molekülen sowie aus 4 Chaperonen (Calnexin, Erp57, Calreticulin, Tapasin). Der Peptidbeladungskomplex spielt bei der der endogenen Antigen/Allergen-Präsentation (endogener Antigen-MHC-Klasse-I-Präsentationsweg) eine zentrale Rolle.  

Im Zytosol und im Kern jeder Zelle wird der Proteinabbau der als fremd erkannten, zytosolischen Proteine in einem komplexen Vorgang über den sogenannten Proteasom-Komplex (auch Proteasom bezeichnet), einem makromolekularen „Schredder“, vermittelt.  Dabei entstehen eine Vielzahl von Proteinbruchstücken, Peptide, die über eine Membran in das Endoplasmatische Retikulum (ER) gebracht werden, damit sie an der Zelloberfläche präsentiert werden können. Diesen wichtigen Transport und die folgende Beladung des MHC-I-Molekül führt eine membrangebundene, makromolekulare Maschine, der Peptid-Beladungs-Komplex - PLC, peptide loading complex), aus.

Der PLC ermöglicht über die Chaperone eine optimale Faltung und Stabilisierung des MHC-Heterodimers und seine Beladung mit den gefalteten hochaffinen Peptiden. Nach der Bindung des Peptids an den MHC-I-Komplex werden die Chaperone freigesetzt: Der neugebildete Peptid-MHC-I-Komplex verlässt das endoplasmatische Retikulum  in vesikulären Strukturen. Diese durchqueren den Golgi-Apparat und fusionieren mit der Zellmembran. Damit kann der Peptid-MHC-I-Komplex an der Zelloberfläche präsentiert werden und kann von dem spezifischen TCR- (Rezeptor) CD8-positiver Lymphozyten erkannt werden.     

Die Antigenprozessierung betrifft beim MHC-I Präsentationsweg zytosolische Proteine endogenen, viralen oder mikrobiellen Ursprungs. Der Prozess der Präsentation über das MHC-I-Molekül stellt die Grundlage zur Unterscheidung der körpereigenen Fragmente von Fremdkörpern, Erregern und Tumorzellen dar.